Величко, О.В. and Штеменко, Н.І. and Шамелашвілі, К.Л. and Штеменко, О.В. (2017) Каталазна активність деяких кластерних сполук диренію. Вопросы химии и химической технологии, Т. 3 (112). pp. 4-9. ISSN 2413-7987 (Online), 0321-4095 (Print)
|
Text
Каталазна активність деяких кластерних сполук Ренію.pdf Download (268kB) | Preview |
Abstract
Вперше досліджено каталазну активність кластерних сполук ренію(ІІІ) in vitro. Встановлено, що дикарбоксилатні кластерні сполуки ренію(ІІІ) цис-конфігурації з ізобутиратними і ацетіламіноадамантильними лігандами мають власну каталазну активність, яка сягає 40% у порівнянні з активністю нативної каталази. Залежність між швидкістю реакції розкладу гідроген пероксиду сполуками ренію і концентрацією субстрату не є прямо прямопропорційною, що свідчить про складний механізм реакції. Доведено, що досліджувані кластерні сполуки ренію(ІІІ) взаємодіють з нативною каталазою, утворюючи комплекс білок-сполука ренію з гістидиновими залишками білку, що призводить до формування неушкодженого (або більш ефективного) залізо-порфіринового активного центру фермента і прискорення процесу розкладу гідроген пероксиду. Область поглинання ароматичних амінокислот комплексу каталаза – сполука ренію має більшу інтенсивність і невеликий зсув у довгохвильову область спектру у порівнянні з нативною каталазою, що може бути пояснено утворенням більш впорядкованої конформації білкової глобули за приєднання сполук ренію до гістидинових залишків білку. Приєднання сполуки ренію до каталази призводило також до підвищення інтенсивності поглинання у регіоні полоси Соре, що свідчить про збільшення π-конюгації порфіринових кілець гему і може зробити певний внесок у реакційну здатність новоствореного комплексу. Отримані дані підкреслюють важливість подальших досліджень каталазної активності кластерних сполук ренію(ІІІ) та є важливим кроком у створенні нових біоміметиків з антиоксидантною активністю на основі сполук ренію з почверним зв’язком. The catalase activity of some dirhenium(III) clusters in vitrowas investigated in this work for the first time. It was shown that dicarboxylate dirhenium (III) clusters with cis-configuration with isobutyric and acetylaminoadamantate ligands have their own catalase activity that reaches practically 40% in comparison to the activity of the native catalase. The dependence of the rate of the reaction of hydrogen peroxide decomposition by rhenium clusters on the concentration of the substrate was not linear that witnessed to complexity of the reaction mechanism. It was confirmed that the investigated rhenium (III) clusters interacted with native catalase with the formation of the complex protein-rhenium substance with histidine residues which led to the formation of intact (or more effective) iron-porphirine active center of the enzyme and to the enhancement of hydrogen peroxide decomposition. The absorption region of aromatic amino acids of the catalase-rhenium compound complex was more intensive demonstrated a little shift to long-wave side of the spectrum in comparison with native catalase, that may be explained by the formation of the more compact protein globule under rhenium complex addition to histidine residues of catalase. The addition of the dirhenium (III) complex to catalase also led to an increase in absorption intensity in the region of Soret band, which may be caused by increasing π-conjugation of porphyrine rings of the hem and may have a certain impact to the reaction ability of the obtained complex. The obtained results underline the importance of the following investigations of the catalase activity of cluster rhenium (III) compounds and are an important step in creation of new biomimetics with antioxidant activity on the basis of rhenium compounds with quadruple bond.
Item Type: | Article |
---|---|
Uncontrolled Keywords: | комплексні сполуки, реній, каталазна активність, міметик, гідроген пероксид. complex compounds; rhenium; catalase activity; mimetic; hydrogen peroxide. |
Subjects: | Biological Chemistry |
Divisions: | Departments > Department of Medical Biology, Botany and Pharmacognosy |
Depositing User: | Анастасия Жигар |
Date Deposited: | 26 Nov 2018 13:22 |
Last Modified: | 26 Nov 2018 13:22 |
URI: | http://repo.dma.dp.ua/id/eprint/3595 |
Actions (login required)
View Item |